la source: Revue annuelle de pathologie

année: 2015

auteurs: Westermark GT, Fndrich M, Westermark P

La compréhension du pourquoi et du comment les protéines se replient mal et s'agrègent en fibrilles amyloïdes a considérablement augmenté ces dernières années. L'élément central de la formation d'amyloïde est une augmentation de la fréquence de la structure de la feuille β, conduisant à une liaison hydrogène entre les monomères mal pliés et créant une fibrille qui est comparativement résistante à la dégradation. La génération de fibrilles amyloïdes dépend de la nucléation et, une fois formées, les fibrilles recrutent et catalysent la conversion des molécules natives. Dans l'amylose AA, l'expression des cytokines, en particulier de l'interleukine 6, conduit à une surproduction de l'amyloïde sérique A (SAA) par le foie.

Une concentration plasmatique chroniquement élevée de SAA entraîne l'agrégation de l'amyloïde en dépôts fibrillaires en feuillets β croisés par des mécanismes qui ne sont pas entièrement compris. Par conséquent, l'amylose AA peut être considérée comme une conséquence d'une maladie inflammatoire de longue date. Cette revue résume les connaissances actuelles sur l'amylose AA. Les amyloïdoses systémiques ont été considérées comme des conditions insolubles, mais les améliorations dans la compréhension de la composition des fibrilles et de la pathogenèse au cours de la dernière décennie ont conduit au développement d'un certain nombre d'approches thérapeutiques différentes avec des résultats prometteurs.

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